ACIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nuclótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster,y largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas a alcanzar tamaños gigantes.
Nucleósidos y nucleótidos
Los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Cada nucleótido es una molécula compuesta por la unión de tres unidades: un monosacárido de cinco carbonos
pirimidínica y uno o varios grupos fosfato
Tanto la base nitrogenada como los grupos fosfato están unidos a la pentosa.

ADN
El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal .

ARN
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina).

El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información.
El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar y presentar zonas de estructura secundaria..
El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas.

estructura cuaternaria

Estructura cuaternaria de las proteínas
En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos.. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

estructura terciaria

La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
Estructura terciaria

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

estructura secundaria

En bioquímica y biología estructural, estructura secundaria es la forma tridimensional general de segmentos locales de biopolímeros por ejemplo proteínas y ácidos nucleic (DNA/RNA). , Sin embargo, no describe las posiciones atómicas específicas en espacio tridimensional, que se consideran ser estructura terciaria.
La estructura secundaria es definida formalmente por enlaces del hidrógeno del biopolímero, según lo observado en una estructura de la atómico-resolución. En proteínas, la estructura secundaria es definida por los patrones de los enlaces del hidrógeno entre los grupos de amida de la espina dorsal (el sidechain-mainchain y los enlaces del hidrógeno del sidechain-sidechain son inaplicables), donde Definición de DSSP de un enlace del hidrógeno se utiliza. En ácidos nucleic, la estructura secundaria es definida por la vinculación del hidrógeno entre las bases nitrogenadas.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.[6]
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.

estructura primaria

Estructura primaria
La estructura primaria hace referencia a la desagregación de la empresa en sus principales unidades organizativas. La estructura operativa plantea los problemas de organización y funcionamientos internos de dichas unidades organizativas básicas, así como su vinculación con otras unidades.
Criterios para la definición de la estructura primaria. La definición de la estructura primaria es un problema de diferenciación de las actividades de la empresa. Existen los siguientes criterios para la desagregación:
Por propósitos: Productos, clientes, áreas geográficas o mercados, es decir, de acuerdo con una meta determinada.
Por procedimientos: Especialización de actividades, de manera que las tareas se agrupan por funciones o por procesos.
Tipos de estructura primaria.
^ La estructura simple.
^ La estructura funcional.
^ La estructura divisional.
^ La estructura matricia.
^ Necesidad de adoptar un criterio dual.

PROTEINAS GLOBULAR

protina globular
Las hemoproteínas son un grupo de proteínas especializadas que contienen al grupo prostético hemo unido fuertemente a la cadena polipeptídica. El papel de este grupo está determinado por el medio creado por el arreglo particular de la estructura tridimensional de la proteína que lo contiene. Por ejemplo, el grupo hemo de los citocromos funciona como un acarreador de electrones a medida que es oxidado o reducido. Por el contrario, el grupo hemo de la catalasa es parte del sitio activo cataliza la ruptura del peróxido de Hidrógeno. En la hemoglobina y la mioglobina, que son las dos hemoproteínas más abundantes en los mamíferos, el grupo hemo funciona uniendo reversiblemente al oxígeno.

Proteína globular

Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.
Estructura globular y solubilidad
El término proteína globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo. La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de las técnicas modernas, utilizando solamente ultracentrifugadoras o por técnicas de dispersión dinámica de la luz.
La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.
Diferentes papeles en el organismo
A diferencia de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones estructurales, las proteínas globulares también pueden actuar como:
Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.
Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la hormona insulina.
Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular
Almacenaje de aminoácidos.
Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida que las fibrosas.

PROTEINA FIBROSA

PROTEINAS FIBROSAS
Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.
a queratina
Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo, cuerno, uñas y plumas. Se clasifican en a queratinas, que se encuentran en mamíferos, y b queratinas, presentes en pájaros y reptiles.
Pelo
Estudios de microscopía electrónica indican que el pelo, constituido principalmente por a -queratina, consiste en una jerarquía de estructuras. El pelo tiene un diámetro de » 20 Aº y está constituido por células muertas, cada una de las cuales contiene macrofibrillas empaquetadas (2000 Aº de diámetro) con una orientación paralela a la fibra del pelo. Las macrofibrillas está formadas a su vez por microfibrillas (80 Aº) que se encuentran cementadas por una proteína que tiene un alto contenido de azufre. Las microfibrillas consisten en protofibrillas (20 Aº) que están organizadas en un anillo de 9 protofibrillas alrededor de un núcleo central de 2 protofibrillas. A su vez, cada protofibrilla están constituidas por dos pares de hélices a asociadas en un arrollamiento hacia la izquierda.
Fibroína de la seda.
La mayor parte de las sedas están constituidas por la proteína fibrosa fibroína y por una proteína amorfa viscosa sericina, que desempeña el papel de cementación.
La fibroína de la seda está formada por cadenas con plegamiento b antiparalelo, en el cual las cadenas se extienden paralelamente al eje de la fibra. Los estudios muestran que grandes extensiones de la cadena están constituidas por seis residuos que se repiten.

Las hojas b proyectan la glicina hacia una superficie, las cadenas laterales de la alanina y la serina están dispuestas hacia la otra superficie. Además, las cadenas se apilan, de modo que las capas en las que se establece contacto con las cadenas laterales de la glicina se alternan con aquellas de alanina y serina. Esta estructura explica en parte las propiedades mecánicas de la seda.

Colágeno: cable helicoidal triple. El colágeno se encuentra en todos los animales multicelulares y es la proteína más abundante en vertebrados, corresponde 25-35% del total de proteínas en mamíferos. Es una proteína

LOS AMINOACIDOS

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido.
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul).


Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg)
Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)

consultado el dia 19 de abril del 2010
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido.

LOS CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos, también llamados glúcidos, se pueden encontrar casi de manera exclusiva en alimentos de origen vegetal. Constituyen uno de los tres principales grupos químicos que forman la materia orgánica junto con las grasas y las proteínas.
En una alimentación variada y equilibrada aproximadamente unos 300gr./día de hidratos de carbono deben provenir de frutas y verduras, las cuales no solo nos brindan carbohidratos, sino que también nos aportan vitaminas, minerales y abundante cantidad de fibras vegetales. Otros 50 a 100 gr. diarios deben ser complejos, es decir, cereales y sus derivados. Siempre preferir a todos aquellos cereales que conservan su corteza, los integrales. Los mismos son ricos en vitaminas del complejo .


consultado el dia 19 de abril del 2010
http://www.zonadiet.com/nutricion/hidratos.htm

EL AGUA

El agua (del latín aqua) es una sustancia cuya molécula está formada por dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno; es química es notada como H2O. Es esencial para la supervivencia de todas las formas conocidas de vida. En su uso más común, con agua nos referimos a la sustancia en su estado líquido, pero la misma puede hallarse en su forma sólida llamada hielo, y en forma gaseosa que llamamos vapor. El agua cubre el 71% de la superficie de la corteza terrestre. El agua se puede presentar en tres estados siendo de las pocas sustancias que pueden encontrarse en sus tres estados de forma natural.[9] El agua adopta formas muy distintas sobre la tierra: como vapor de agua, conformando nubes en el aire; como agua marina, eventualmente en forma de icebergs en los océanos; en glaciares y ríos en las montañas, y en los acuíferos subterráneos su forma líquida.


consultado el dia 19 de abril del 2010
http://es.wikipedia.org/wiki/Agua#cite_note-1

al paza 12 @hotmail.com.mx

La isomería es una propiedad de ciertos compuestos quimicos y es igual ala formula quimica, y podemos decir, iguales proporciones relativas de los átomos.

Formas cis y trans en compuestos con doble enlace C=C, o con doble enlace N=N
Se produce cuando hay dos carbonos unidos con doble enlace que tienen las otras valencias con los mismos sustituyentes o con dos iguales y uno distinto.la isomeria optica Presentan las mismas propiedades físicas y químicas pero se diferencian en que desvían el plano.

cbta165_trabajo@hotmail.com

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